Ladung von Aminosäuren in Abhängigkeit der Umgebung

Ladung von Aminosäuren in Abhängigkeit der Umgebung

In diesem interaktiven Dokument wird die Ladung einer generalisierten Aminosäure beleuchtet. Die Restgruppe wird nicht genauer angeschaut, sondern nur die funktionellen Gruppen, die allen Aminosäuren gemein sind. Denn sowohl die Ladung der Aminogruppe als auch die Säuregruppe (Carboxylgruppe) sind vom umgebenden pH-Wert abhängig. Dabei sorgen die pKs Werte dafür, dass rund um den neutralen Bereich die Aminogruppe als basische Gruppe ein Proton aus der Umgebung aufnimmt und die Säuregruppe eines abgibt. Somit liegen pauschal gesagt, Aminosäuren in wässriger Lösung mit physiologischem pH-Wert als Zwitterion vor.

Diese Feststellung soll helfen, die Standarddarstellung einer Aminosäure mit deprotonierter Aminogruppe und protonierter Carboxylgruppe kritisch hinterfragen zu können. Auch die Pufferwirkung von Aminosäuren kann so gut erklärt werden. Gleichzeitig können mit dem Dokument die Begriffe Kation für positiv geladene Teilchen und Anion für negativ geladene Teilchen gefestigt werden.

Natürlich hat auch die Restgruppe einen Einfluss auf die Nettoladung der Aminosäuren. Während z.B. die aliphatischen Aminosäuren Zwitterionen sind (mit mehr oder weniger Nettoladung je nach pH), haben die sauren und basischen Aminosäuren, aufgrund der Restgruppe natürlich eine Nettoladung.

Physiologisch gesehen, kommen die dargestellten funktionellen Gruppen der Aminosäuren in Proteinen nicht zu tragen, da diese bis auf die freien Gruppen am C-Terminus bzw. N-Terminus Teil der Peptidbindungen sind. Die Peptidbindung selbst ist im physiologischen Bereich ungeladen. Durch die sauren und basischen Aminosäuren haben jedoch auch Proteine eine Pufferwirkung in Bezug auf den pH-Wert.

Die Übung zeigt, dass MasterTool42 z.B. sowohl bei Zuordnungsobjekten als auch in einem Lückentext das Hoch- und Tiefstellen von Zeichen ermöglicht.

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